Белки в зависимости от химического строения делят на простые и сложные. Простые белки при гидролизе распадаются только на аминокислоты. При гидролизе сложных белков наряду с аминокислотами образуется вещество небелковой природы – простетическая группа. Классификация простых белков основана на их растворимости.
Альбумины – водорастворимые белки с высокой гидрофильностью, выпадают в осадок при 100%-ом насыщении сульфатом аммония. Это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной массой около 40-70 кДа, содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы, являются, белком-транспортером в крови для многих веществ, в первую очередь для билирубина и длинноцепочечных жирных кислот. К этим белкам относятся белок куриного яйца, белки зародыша семян злаковых и бобовых культур. Альбумины содержат все незаменимые аминокислоты.
Глобулины – растворяются в солевых растворах, чаще всего для извлечения глобулинов используют 2 –10%-ый раствор хлорида натрия. Они осаждаются 50%-ым раствором сульфата аммония. Это группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой 100-150 и более кДа, слабокислые или нейтральные . Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, Белки семян бобовых и масличных культур в основном представлены глобулинами; легумин – гороха и чечевицы, фазеолин – фасоли; глицин – соевых бобов. Они составляют почти половину белков крови человека, определяют иммунные свойства организма (иммуноглобулины), свертываемость крови (протромбин, фибриноген), участвуют в переносе железа к тканям и других процессах.
Многие альбумины и глобулины обладают ферментативным действием.
Проламины . Эта группа белков характерна исключительно для семян злаков. Характерной особенностью проламинов является растворимость в 60–80% водном растворе этанола, в то время как все остальные простые белки в этих условиях обычно выпадают в осадок. Эти белки содержат значительные количества пролина и глютаминовой кислот . Лизина они не содержат или содержат его в следовых количествах. Хорошо изучены проламины пшеницы – глиадины, ячменя – гордеин, кукурузы – зеин. Проламины – это комплексы белков различающиеся по составу и молекулярной массе.
Глутелины находятся, как правило, с проламинами. Эти белки тоже содержат значительные количества глютаминовой кислот , а значит относятся к кислым белкам. Растворяются они в щелочах (чаще 0,2%-ым NaOH). Глутелины не однородные белки, а смеси разных белков со сходными свойствами. Наиболее исследованы глутелин пшеницы, орезенин риса.
Глутенин и глиадин пшеницы образуют комплекс, который называют клейковиной. Клейковина муки влияет на структурно-механические свойства теста, а следовательно на качество хлеба.
Протамины – самые низкомолекулярные белки. Встречаются эти белки в молоках рыб. На 2/3 эти белки состоят из аргинина, поэтому имеют основной характер. Протамины не содержат серы.
Гистоны также являются белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин, содержание которых, однако, не превышает 20–30%.Гистоны – содержаться в хромосомах клеточных ядер, они участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК. Из растворов их осаждают аммиаком.
В зависимости от химического состава белки делятся на две группы: простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. В сложные белки, помимо аминокислот, входит небелковый компонент, называемый простетической группой. В свою очередь внутри каждой из этих групп белки подразделяются на подгруппы. Простые белки условно классифицируют в соответствии с их растворимостью в различных веществах, а сложные белки делят на основе химической природы небелковой части молекулы.
Простые белки
К простым белкам относятся альбумины, глобулины, про-ламины, глютелины, протамины, гистоны, протеиноиды.
Альбумины. Белки этой подгруппы имеют небольшую молекулярную массу (15 000-70 000 Да); ихфтносят к кислым белкам из-за большого содержания глутаминовой кислоты. Альбумины сильно гидратированы, они хорошо растворяются в воде; из водных растворов осаждаются при насыщении нейтральными солями, например сульфатом аммония. Альбумины обладают высокой адсорбционной способностью. Так, альбумины плазмы крови благодаря неспецифической адсорбции различных веществ выполняют физиологически важную транспортную функцию.
Альбумины широко распространены в природе. В плазме крови человека, куриных яйцах они составляют до 50 % всех белков. Богаты альбуминами молоко и молочные продукты.
Глобулины, Эти белки крупнее, чем альбумины; их молекулярная масса превышает 100 000 Да. Глобулины растворяются в слабых растворах.различных солей (в воде нерастворимы). При 50-процентном насыщении раствора сульфатом аммония выпадают в осадок. Глобулины являются слабокислыми и нейтральными белками. Они составляют большую часть белков семян, особенно бобовых и масличных культур. Много глобулинов в крови и других биологических жидкостях. К этой подгруппе относятся: белок крови - фибриноген, а также белок семян гороха - легумин, фасоли - фазеолин, конопли - эдестин.
Альбумины и глобулины представляют собой очень разнообразные группы белков, выполняющих различные функции в живых организмах.
Проломаны. Белки, хорошо растворимые в 70-процентном этаноле. Проламины нерастворимы в воде и солевых растворах. В своем составе содержат много пролина и глутаминовой кислоты. Проламины есть в злаках, где они выполняют роль запасных зеществ. Каждый из них имеет специфическое название по тому источнику, из которого они были выделены: глиадин - белок т^еницы и ржи, гордеин - ячменя, зеин - кукурузы.
Глютелины. Это белки растений, нерастворимые в воде, растворах солей, этиловом спирте. Они хорошо растворяются з слабых щелочах (0,2-2 %). Глютелины содержат больше аргинина и меньше пролина, чем Проламины. Комплекс щело-черастворимых белков семян пшеницы называется глютени-ном, риса - оризенином.
Фракционный состав белков зерна обусловливает технологические свойства пшеничной, ржаной, кукурузной, ов-:яной муки и разных круп. Белки пшеницы хорошо набухают и образуют связную эластичную массу - клейковину, основную часть которой составляют глиадин и глютенин. Менее эластичная, хотя и связная масса получается из белков ячменя. Белковые вещества кукурузы, овса, риса, гречихи слабо набухают и не способны образовывать вязкое тесто.
Протамины. Это низкомолекулярные белки (молекулярная масса до 12 000 Да), содержащие до 80 % основных аминокислот, главным образом аргинина. Следовательно, Протамины обладают резко выраженными основными свойствами, растворимы в слабых кислотах. Молекулы этих белков представляют собой поливалентный катион и легко реагируют с отрицательно заряженными веществами, например нуклеиновыми кислотами.
Протамины широко распространены в природе, особенно их много в половых клетках рыб, млекопитающих и человека. Протамины образуют прочный комплекс с молекулами ДНК и таким образом защищают их от неблагоприятных воздействий.
Гистоны. Белки с низкой молекулярной массой (12 000- 24 000 Да) и резко выраженными основными свойствами. Растворимы в слабых кислотах. Гистоны присутствуют главным образом в ядрах клеток растений и животных. Основные их функции - структурная и регуляторная. Гистоны имеют большой положительный заряд, что позволяет им электростатически взаимодействовать с ДНК и стабилизировать ее структуру. Регуляторная функция гистонов заключается в их способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.
Протеиноиды. Малорастворимые фибриллярные белки опорных тканей (костей, хрящей, связок, сухожилий, волос и т. д.). Для них характерно высокое содержание серы. К протеиноидам относятся: фиброин - белок шелка; кератины - белки волос, рогов, копыт; коллагены - белки соединительных тканей.
Сложные белки
Сложные белки можно рассматривать как молекулярные комплексы двух веществ. Небелковая часть (простетическая группа) прочно соединяется с белком ковалентными или нековалентными связями, поэтому такие комплексы функционируют как единое целое.
Липопротеины. Простетическая группа в этих белках представлена липидами (свободные жирные кислоты, триглице-рины, фосфолипиды, холестериды). Липопротеины широко распространены в природе. Они содержатся во всех клеточных мембранах, плазме крови, мозге, молоке, яйцах и т. п.
Свободные Липопротеины (не входящие в биомембраны) выполняют транспортную функцию. Благодаря наличию полярных гидрофильных групп они растворимы в водной среде и способны переносить поступающие в кровь липиды к различным органам и тканям организма.
Фосфопротеины. У этих белков остаток ортофосфорной кислоты соединен эфирной связью с гидроксильной группой серина или треонина. К фосфопротеинам относятся многие белки, играющие важную роль в питании растущего организма, в частности, белок молока - казеиноген, яичного желтка - вителлин, икры рыб - ихтулин. Значительное их количество содержится в мозге. Фосфопротеины выполняют множество функций в живых организмах. Присоединение фосфора к белку (фосфорилирование) меняет активность последнего. Фосфорилирование и дефосфорилирование белков регулирует их функционирование в клетке.
Гликопротеины. Простетические группы гл и коп роте и нов представлены углеводами и их производными. Углеводный компонент сообщает молекуле белка новые свойства, в том числе высокую специфичность. В отличие от протеинов для гликопротеинов характерна терм о стабильность: они выдерживают и низкие и высокие температуры без изменения физико-химических свойств. Гликопротеины с трудом перевариваются протеолитическими ферментами.
Углеводсодержащие белки находятся во всех организмах. Они играют важную биологическую роль: осуществляют такие функции, как транспорт различных веществ, свертываемость крови, поддержание иммунитета (защита организма от инфицирующих бактерий и вирусов) и др. Представителями гликопротеинов являются муцины, которые обусловливают высокую вязкость слюны, что облегчает прохождение пищи по пищеводу. Муцины защищают слизистую оболочку желудка и кишечника от воздействия собственных ферментов и плохо измельченной пищи.
Хромопротеины. Это сложные белки, у которых небелковую часть представляют различные окрашенные соединения, откуда и произошло их название (от греч. сНгота - краска). Среди хромопротеинов различают гемопротеины (содержащие в качестве простетической группы железо), порфирины (содержащие магний), флавопротеины (содержащие производные изоалаксазина). Хромопротеины выполняют ряд уникальных функций, участвуя в важнейших процессах жизнедеятельности: фотосинтезе, дыхании, транспорте кислорода и оксида углерода, окислительно-восстановительных реакциях, с вето во с приятии и др. К простетическим группам хромопротеинов относятся порфириновое кольцо, флавиновые нуклеотины и т. д. К хромо протеи нам принадлежат хлорофилл, гемоглобин, многие ферменты - каталаза, пероксидаза, де-гидрогеназа и др.
Нуклеопротеины. Белки, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они входят в состав любой клетки и играют важную биологическую роль, участвуя в образовании структурных клеточных элементов и передаче наследственной информации.
6. БИОЛОГИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ
Белки - важнейшие компоненты питания. Способность белка выполнять функцию питания характеризует его биологическую ценность. Эффективность потребления белковых веществ человеком определяется двумя основными факторами: сбалансированностью содержания незаменимых аминокислот в белке и его усвояемостью. Если не удовлетворяется потребность в одной из незаменимых аминокислот, то ограничивается использование других, и, следовательно, снижается ценность белка в целом. Незаменимая аминокислота, которая находится в белке в минимальном количестве, называется лимитирующей аминокислотой, так как она в наибольшей степени уменьшает биологическую ценность данного белка.
Обогащение пищевых белковых продуктов недостающими аминокислотами применяется в рационе питания человека в исключительных случаях. Однако при содержании животных добавление синтетических аминокислот к кормам является обычным делом. Подобным образом во всем мире готовят кормовые смеси для домашних птиц, свиней, коров. Обогащение кормов основными лимитирующими кислотами - метионином и лизином позволяет более экономно расходовать кормовые смеси. Известно, что добавки этих аминокислот улучшают утилизацию белка животными примерно на 20 %.
Обычно биологическая ценность белка выражается в относительных величинах. Она представляет собой отношение исследуемого параметра данного белка к подобному же па-рамегру «идеального» белка. В качестве последнего используют казеин молока, белок яиц, смесь мышечных белков, которые легко перевариваются и содержат незаменимые аминокислоты в соотношениях, близких к эталонным. Биологическая ценность данного белка в сравнении с эталонными показывает, насколько он способен удовлетворять потребности организма в аминокислотах. Для оценки какого-либо белка или пищевого продукта необходимы данные о содержании в нем отдельных аминокислот, т. е. аминокислотный состав.
Значительная часть растительных белков по своему аминокислотному составу и биологической ценности близка к животным. Однако белки семян большинства сортов зерновых дефицитны по двум (рис, овес), а чаще по трем и четырем (пшеница, кукуруза и др.) незаменимым аминокислотам. Основной лимитирующей аминокислотой белка зерновых культур является лизин. Лимитирующие аминокислоты белков зерновых различны у семян разных культур: у пшеницы, риса и ржи - треонин, у кукурузы - триптофан и т. д. Белки, бобовых культур отличаются лучшей сбалансированностью
У животных белков дефицит незаменимых аминокислот выражен слабо. Некоторым из них (белки молока, мяса, субпродуктов) свойственен недостаток серосодержащих аминокислот. В целом для животных белков более характерно избыточное по сравнению с потребностями организма содержание ряда незаменимых аминокислот.
В питании большей части населения земного шара отмечается определенный дефицит трех незаменимых аминокислот: лизина, триптофана и метионина. Различный аминокислотный состав растительных и животных белков позволяет повысить их биологическую ценность при потреблении необходимого количества разнообразной белковой пищи. Только такое питание можно назвать полноценным.
КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗАДАНИЯ:
1.Что такое белки и каковы их функции в организме?
2.Перечислите свойства белков.
3.Каково структурное и функциональное значение гидрофоб
ных, кислых и основных, сульфидрильных групп в белках?
4.Белки подвергли сжиганию, после чего в минерализате об
наружили железо. Какие белки содержит этот элемент?
5.Какие классификации аминокислот вам известны?
6.Что такое незаменимые аминокислоты и в каких продуктах
они содержатся?
7.В смеси аминокислот после гидролиза казеина с помощью
соответствуюших реактивов обнаружено наличие гидрофиль
ных групп. Какие аминокислоты содержат их? Напишите их
формулы.
8.К водному раствору аминокислот добавлен универсальный
индикатор. Определена кислая реакция. Каким аминокисло
там свойственны кислые реакции? Напишите их формулы.
9.С помощью соответствующих реактивов в растворе белка об
наружена сера. Какие аминокислоты се содержат? Напишите
их формулы.
10.Расскажите о классификации белков. От чего зависит биологическая ценность белков?
ГЛАВА ХИМИЯ НУКЛЕИНОВЫХ
Кислот
Общая характеристика
Нуклеиновые кислоты были открыты в 1868 году швейцарским химиком Ф. Мишером. Ученый выделил эти вещества из ядер клеток и назвал их нуклеином (от лат, гшс1еиз - ядро). Однако более подробное изучение этих соединений было проведено лишь в конце 40-х годов нашего столетия. Большой вклад в расшифровку состава и роли нуклеиновых кислот внесли химики П. Левин, Э. Чаргафф, Дж. Уотсон, Ф. Крик, Б. В. Кедровский, А. М. Белозерский, А. С. Спирин и другие.
Нуклеиновые кислоты - это класс полимеров, ответственных за хранение и передачу генетической информации, а также ее реализацию в процессе синтеза клеточных белков. Они универсальные компоненты всех живых организмов. Нуклеиновые кислоты представляют собой вещества белого цвета, в свободном состоянии плохо растворимые в воде, но хорошо - в виде солей и щелочных металлов.
Эти соединения обладают высокой молекулярной массой (миллионы Да), содержат около 35 % азота и 10 % фосфора, отличаются резко выраженными кислотными свойствами (за счет фосфорной кислоты) и при физиологическом значении рН несут высокий отрицательный заряд, вследствие чего подвижны в электрическом поле.
Похожая информация.
Белки - природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.
Строение белка.
У белков существует 4 уровня строения:
- первичная структура белка - линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:
- вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α -спираль и β - структура.
- третичная структура белка - это трехмерное представление закрученной α -спираль или β -структуры в пространстве:
Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.
- четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:
Синтез белка.
В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.
Физические свойства белка.
Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).
Химические свойства белков.
1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации - свертывание яичных белков при варке яиц.
2. Гидролиз белков - необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.
3. Качественные реакции:
Биуретовая реакция - взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.
Ксантопротеиновая реакция - при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.
Биологическое значение белка.
1. Белки - строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.
2. Белки - рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.
3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.
4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)
5. Белки - катализаторы - ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.
Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме - незаменимые , их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.
Основана на различиях по составу или по форме.
По составу белки делят на две группы:
Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот: протамины и гистоны обладают основными свойствами и входят в состав нуклеопротеидов. Гистоны участвуют в регуляции активности генома. Проламины и глютелины – белки растительного происхождения, составляют основную массу клейковины. Альбумины и глобулины – белки животного происхождения. Богаты ими сыворотка крови, молоко, яичный белок, мышцы.
Сложные белки (протеиды = протеины) содержат небелковую часть – простетическую группу. Если простетической группой является пигмент (гемоглобин, цитохромы), то это хромопротеиды. Белки, связанные с нуклеиновыми кислотами – нуклеопротеиды. Липопротеины – связаны с каким – либо липидом. Фосфопротеиды – состоят из белка и лабильного фосфата. Их много в молоке, в ЦНС, икре рыб. Гликопротеиды связаны с углеводами и их производными. Металлопротеины – белки, содержащие негеминовое железо, а также образующие координационные решетки с атомами металлов в составе белков – ферментов.
По форме различают
Глобулярные белки – это плотно свернутые полипептидные цепи сферической формы, для них важна третичная структура. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных растворах кислот, оснований, солей. Глобулярные белки выполняют динамические функции. Например, инсулин, белки крови, ферменты.
Фибриллярные белки – молекулы вторичной структуры. Они построены из параллельных, сравнительно сильно растянутых пептидных цепей, вытянутой формы, собранные в пучки, образуют волокна (кератин ногтей, волос, паутины, шелка, коллаген сухожилий). Выполняют преимущественно структурную функцию.
Функции белков:
Строительная – белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран, шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов и т.д.
Транспортная – некоторые белки способны присоединять к себе различные вещества и переносить (доставлять) их из одного места клетки в другое, и к различным тканям и органам тела. Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ. В состав клеточных мембран входят особые белки, обеспечивающие активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки и в клетку – осуществляется обмен с внешней средой.
Регуляторная функция – принимают участие в регуляции обмена веществ. Гормоны влияют на активность ферментов, замедляя или ускоряя обменные процессы, изменяют проницаемость клеточных мембран, поддерживают постоянство концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в процессе роста. Гормон инсулин регулирует уровень сахара в крови путем повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная функция = Иммунологическая. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Синтез иммуноглобулинов происходит в лимфоцитах. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная функция. Сократительные белки обеспечивают движение клеток и внутриклеточных структур: образовании псевдоподий, мерцании ресничек, биении жгутиков, сокращении мышц, движении листьев у растений.
Сигнальная функция. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.
Запасающая функция. В организме могут откладываться про запас некоторые вещества. Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в селезенке, образуя комплекс с белком ферритином. К запасным относятся белки яйца, молока.
Энергетическая функция. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Распад идет сначала до аминокислот, а потом – до воды, аммиака и углекислого газа. Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда израсходованы жиры и углеводы.
Каталитическая функция. Ускорение биохимических реакций под действием белков - ферментов.
Трофическая. Питают зародыш на ранних стадиях развития и запасают биологически ценные вещества и ионы.
Липиды
Большая группа органических соединений, являющихся производными трехатомного спирта глицерина и высших жирных кислот. Поскольку в их молекулах преобладают неполярные и гидрофобные структуры, то они нерастворимы в воде, а растворимы в органических растворителях.
Структура простых белков представлена только полипептидной цепью (альбумин, инсулин). Однако необходимо понимать, что многие простые белки (например, альбумин) не существуют в "чистом" виде, они всегда связаны с какими-либо небелковыми веществами. Их относят к простым белкам только по той причине, что связи с небелковой группой слабые .
Альбумины Альбумины – это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной массой около 40 кДа, содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы, являются, белком-транспортером в крови для многих веществ, в первую очередь для билирубина и длинноцепочечных жирных кислот.
Глобулины Группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до 100 кДа, слабокислые илинейтральные . Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в "осадочных" пробах (тимоловая ,Вельтмана ). Часто содержат углеводные компоненты.
При электрофорезе глобулины сыворотки крови разделяются, как минимум, на 4 фракции – α1-глобулины,α2-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины.
Гистоны – внутриядерные белки массой около 24
кДа. Обладают выраженными основными
свойствами, поэтому при физиологических
значениях рН заряжены положительно и
связываются с дезоксирибонуклеиновой
кислотой (ДНК),
образуя дезоксирибонуклеопротеины .
Существуют 5 типов гистонов – очень богатый
лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а,
H2b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме
Радикалы аминокислот в составе гистонов могут
быть метилированы, ацетилированы или
фосфорилированы. Это изменяет суммарный
заряд и другие свойства белков.
Можно выделить две функции гистонов:
1. Регуляция активности генома , а именно – они препятствуют транскрипции.
2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.
Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы – октаэдрические структуры, составленные из
гистонов Н2а, H2b, НЗ, Н4. Между нуклеосомами располагается гистон H1, также связанный с
молекулой ДНК. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза и переходит к гистону H1, после чего обвивает
следующую нуклеосому. Благодаря такой структуре достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз.
образом, гистоны участвуют в плотной упаковке ДНК при формировании хромосом. Например,
благодаря гистонам в конечном итоге размеры ДНК уменьшаются в тысячи раз: длина ДНК достигает
6-9 см (10-1), а размеры хромосом – всего несколько микрометров (10-6).
Протамины
Это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, у ряда организмов (рыбы) они являются заменителями гистонов,
есть в спермиях. Отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Протамины
присутствуют в клетках, не способных к делению. Их функция как у гистонов – структурная .
13. Характеристика и особенности строения классов сложных белков:
